蛋白质构象研究

时间:08-03 17:26

        蛋白质数据库PDB中越来越多的蛋白质结构模型,导致了大量冗余数据的提交,有些数据只是在一个特定的构象状态下同一个酶或转录应子的映射。Prasad Burra 等人研究了PDB中完全相同的蛋白质的多个模型,通过低平方根方差(low root-mean-square deviation )聚类模型得到了蛋白质的构象状态。他们对超过220000中配对的蛋白质进行了分析,这些蛋白质的大小在100至1500个氨基酸残基之间。蛋白质构象

蛋白质构象

(Figure. Variability in a protein's conformational state.)

        他们发现几乎所有的蛋白质都有高保守(rigidity)区域,这些区域在不同模型之间几乎没有改变。同时也存在高可变区域,可以根据模型灵活地改变。那些局部可变的区域一般于特定的蛋白质功能相关联。蛋白质的活动就像发动机或能量转导机一样,比酶或结合蛋白有更多的构象。蛋白质构象

        普遍的观点认为,一个蛋白质的结构是由它的氨基酸序列决定的,但是该项研究结果表明没有一个单一的蛋白质模型能够精确地描述蛋白质构象的全部。

       参阅文献:Global distribution of conformational states derived from redundant models in the PDB points to non-uniqueness of the protein structure.PNAS June 30, 2009 vol. 106 no. 26 10505-10510

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